Kann Alkohol Proteine ​​denaturieren?

Protein ist eine lebenswichtige Substanz im menschlichen Körper. Protein ist sehr wichtig für die menschliche Gesundheit. Es gibt viele Lebensmittel, die Protein enthalten. Der regelmäßige Verzehr von Lebensmitteln mit hohem Proteingehalt hat viele Vorteile für die menschliche Gesundheit. Protein kann jedoch im Laufe des Lebens sehr leicht denaturiert werden. Bei unsachgemäßer Handhabung verliert Protein seine ursprüngliche Aktivität und kann vom menschlichen Körper nicht verdaut und aufgenommen werden.

Kann Alkohol Proteine ​​denaturieren?

Alkohol kann Proteine ​​verformen, da seine Struktur -OH enthält, das ähnliche und kompatible Eigenschaften hat. Es kann sich mit den Proteingruppen verbinden und so die Eigenschaften der Proteine ​​verändern.

Denaturierung von Proteinen

Unter Proteindenaturierung versteht man die Zerstörung der spezifischen räumlichen Konformation eines Proteins unter Einwirkung bestimmter physikalischer und chemischer Faktoren wie Hitze, organische Lösungsmittel, Schwermetallionen und Bioalkali-Reagenzien, d. h. die geordnete räumliche Struktur wird zu einer ungeordneten räumlichen Struktur, was zu Veränderungen seiner physikalischen und chemischen Eigenschaften und zum Verlust der biologischen Aktivität führt. Durch die Denaturierung wird die Primärstruktur des Proteins nicht verändert; es verändern sich lediglich die Sekundär-, Tertiär- und Quartärstrukturen, also die höherstufigen Strukturen.

Was kann eine Degeneration verursachen?

Proteinfällung mit Schwermetallsalzen

Proteine ​​können sich mit Schwermetallionen wie Quecksilber, Blei, Kupfer, Silber usw. verbinden und Salzniederschlag bilden. Die Niederschlagsbedingungen sollten etwas höher als der isoelektrische Punkt sein. Denn zu diesem Zeitpunkt haben die Proteinmoleküle mehr negative Ionen, die sich leicht mit Schwermetallionen verbinden und Salze bilden. Durch Schwermetalle ausgefällte Proteine ​​werden oft denaturiert, aber unter niedrigen Temperaturbedingungen und kontrollierter Konzentration der Schwermetallionen können sie auch zur Trennung und Herstellung nicht denaturierter Proteine ​​verwendet werden.

In der klinischen Praxis wird die Fähigkeit von Proteinen, sich an Schwermetallsalze zu binden, genutzt, um Patienten zu retten, die durch versehentliche Einnahme von Schwermetallsalzen vergiftet wurden. Den Patienten wird oral eine große Menge Protein verabreicht, und dann werden Brechmittel eingesetzt, um sie zum Erbrechen der gebundenen Schwermetallsalze zu bringen und sie so zu entgiften.

Proteinfällung mit organischen Lösungsmitteln

Mit Wasser mischbare organische Lösungsmittel wie Alkohol, Methanol, Aceton usw. haben eine starke Affinität zu Wasser und können die Hydratationsmembran von Proteinpartikeln zerstören, was zu einer Proteinfällung am isoelektrischen Punkt führt. Bei Raumtemperatur führt die Ausfällung von Proteinen durch organische Lösungsmittel häufig zu einer Denaturierung. Dies ist beispielsweise bei der Desinfektion und Sterilisation mit Alkohol der Fall. Bei niedrigen Temperaturen verläuft die Denaturierung jedoch langsamer und kann zur Trennung und Herstellung verschiedener Plasmaproteine ​​verwendet werden.

Erwärmung und Verfestigung

Das Erhitzen einer Proteinlösung bis nahe an ihren isoelektrischen Punkt kann dazu führen, dass das Protein gerinnt und ausfällt. Durch das Erhitzen wird das Protein zunächst denaturiert. Die reguläre Peptidkettenstruktur wird aufgebrochen und zu einer lockeren, unregelmäßigen Struktur, die Asymmetrie der Moleküle nimmt zu und die hydrophoben Gruppen werden freigelegt, die dann zu gallertartigen Proteinmassen kondensieren. Bei einem gekochten Ei gerinnen beispielsweise sowohl das Eigelb als auch das Eiweiß.

Merkmale von Transgender

Die wichtigste Eigenschaft denaturierten Proteins ist der Verlust seiner biologischen Aktivität, etwa das Verschwinden der katalytischen Funktion des Enzyms und die Veränderung der Immuneigenschaften des Proteins. Darüber hinaus verändern sich die physikalischen und chemischen Eigenschaften, etwa die Löslichkeit nimmt ab. Die biochemischen Eigenschaften verändern sich, die Peptidbindungen liegen frei, die Empfindlichkeit gegenüber dem Enzym nimmt zu und das Protein kann leicht durch Proteasen hydrolysiert werden.