Aktinhydrolyse

Alle Zellen, Gewebe und Organe in unserem Körper bestehen aus Proteinen, und verschiedene Proteinarten erfüllen unterschiedliche Funktionen. Um die Funktion eines bestimmten Proteins auszugleichen oder zu verbessern, nehmen Menschen das entsprechende Protein über Nahrungsergänzungsmittel zu sich. Kollagen ist ein typisches Beispiel, und dasselbe gilt für hydrolysiertes Aktin. Was sind also die Auswirkungen der Aktinhydrolyse?

Aktin ist ein mittelgroßes Protein, das aus 375 Aminosäureresten besteht und von einem großen, hochkonservierten Gen kodiert wird. Es existiert in zwei Formen: Monomere und Polymere.

Das monomere Aktin ist ein kugelförmiges Molekül, das aus einer Polypeptidkette besteht und auch als globuläres Aktin (G-Aktin) bezeichnet wird. Sein Aussehen ähnelt dem einer Erdnuss. Aktinpolymere bilden Aktinfilamente, sogenannte Fibroaktin (F-Aktin). Unter einem Elektronenmikroskop ist F-Aktin eine Doppelhelix mit einem Durchmesser von 8 nm und einem Abstand zwischen den Helices von 37 nm. Aktin ist das am häufigsten vorkommende Protein in eukaryotischen Zellen. In Muskelzellen macht Aktin 10 % des Gesamtproteins aus, und selbst in Nicht-Muskelzellen macht Aktin 1–5 % des gesamten Zellproteins aus.

Wirkung

Aktin ist ein mittelgroßes Protein, das aus 375 Aminosäureresten besteht und von einem großen, hochkonservierten Gen kodiert wird. Das Molekulargewicht eines monomeren Aktinmoleküls beträgt 43 kDa und es verfügt über drei Bindungsstellen. Eine ist die ATP-Bindungsstelle und die anderen beiden sind Bindungsstellen für Aktin-bindende Proteine.

Aktin wird in mindestens sechs isomeren Formen exprimiert, die in drei Typen unterteilt sind: α, β und γ. Aktin in höheren Tierzellen kann entsprechend unterschiedlicher isoelektrischer Punkte in drei Kategorien unterteilt werden. α ist in verschiedenen Muskelzellen verteilt, β und γ sind in Muskelzellen und Nicht-Muskelzellen verteilt. Es gibt drei Alpha-Aktine (Skelett-, Herz- und glatte Muskulatur), ein Beta-Aktin und zwei Gamma-Aktine (Gamma-glatte Muskulatur und Gamma-nicht-glatte Muskulatur).

Eukaryotenzellen benötigen Netzwerke aus Aktinfasern zur Kontrolle und Aufrechterhaltung ihrer Morphologie und inneren Struktur. Der erste Schritt bei der Bildung dieser Netzwerke ist die Bildung neuer Aktinfasern. Mehrere zelluläre Faktoren besitzen die Fähigkeit, neue Aktinfasern zu bilden, und jeder Faktor kann ein spezifisches Netzwerk bilden. Am besten untersucht ist hiervon der Aktin-verwandte Protein-2/3-Komplex (Arp2/3), der Netzwerke bildet, indem er neue Fasern um bereits vorhandene Fasern herum rekrutiert. Um Motilität zu erzeugen und die Zellmembran zu bewegen, benötigt Arp2/3 die Unterstützung anderer Proteine, einschließlich des Capping-Proteins (CP).

Capping-Proteine ​​sind wichtige Komponenten des kernhaltigen Arp2/3-Netzwerks, des Aktin-Netzwerks, das die Motilität steuert. Die traditionelle Theorie besagt, dass schnelle Bewegungen ein schnelles Wachstum der Aktinfasern erfordern und dass CP daher die Konzentration von Steady-State-Aktinmonomeren erhöhen kann, indem es die schnell wachsenden Hakenenden der meisten Aktinfasern in der Zelle abdeckt. Die erhöhte Monomerkonzentration kann dazu führen, dass sich die verbleibende kleine Menge unbedeckter Aktinfilamente schneller ausdehnt, was zu schnelleren Bewegungen führt. Die obige Theorie wurde jedoch nie experimentell bestätigt.