Protein-Interaktionsmethoden

Protein ist eine äußerst wichtige Substanz. Es ist eine unverzichtbare Substanz im Lebensprozess. Protein wird im Verdauungssystem des Körpers in feinere Nährstoffe wie Zucker zerlegt und versorgt den Körper so kontinuierlich mit Energie. Es gibt viele Arten von Proteinen, und verschiedene Proteine ​​können miteinander interagieren. Schauen wir uns an, wie Proteine ​​miteinander interagieren.

Zu den experimentellen Methoden zur Untersuchung von DNA-Protein-Interaktionen gehören hauptsächlich: a. Gelretardierungsexperiment; b. DNase1-Footprint-Experiment; c. Methylierungsinterferenzexperiment; d. In-vivo-Footprint-Experiment; f. Pulldown-Experiment. Zu den neuen Technologien, die in letzter Zeit zur Untersuchung von Protein-/Nukleinsäureinteraktionen eingesetzt werden, zählen die Nukleinsäure-Aptamertechnologie, bioinformatische Methoden, die Proteinchiptechnologie und die Nanotechnologie.

Wechselwirkungen von Proteinmolekülen:

1. Interaktion biologischer Makromoleküle: Drei Bedingungen sind erforderlich, damit biologische Makromoleküle ihre physiologischen Funktionen erfüllen können: Molekularstruktur, molekulare Bewegung und Veränderung sowie Interaktion zwischen Molekülen.

1. Nichtkovalente Bindungen: Ionische Bindungen, Wasserstoffbrücken, Van-der-Waals-Kräfte und hydrophobe Bindungen. Die Übertragung und Nutzung von Informationen hängt in hohem Maße von schwachen nichtkovalenten Bindungen ab. Sie bestimmen nicht nur die dreidimensionale Struktur biologischer Makromoleküle, sondern auch, wie diese Strukturen mit anderen Strukturen interagieren.

2. Eigenschaften der Kraft: molekulare Bindung und Dissoziation

2. Protein-Protein-Interaktion Struktureller Interaktionsmodus zwischen Proteinen: Die Interaktion erfolgt über das Motiv, Element oder die Domäne des Proteins.

3. DNA-Protein-Interaktion: die chemischen Bindungen zwischen den beiden

1. Wasserstoffbrücke: Die helikale Struktur von Proteinen mit Erkennungsfunktion interagiert häufig mit der großen Furche der DNA.

2. Hydrophobe Bindung: Die der Seitenquelle der großen Furche ausgesetzte T-CH3-Gruppe ist hydrophob und kann mit den Seitenketten hydrophober Aminosäurereste interagieren.

3. Ionische Bindungen Proteine ​​sind ebenfalls biologische Makromoleküle mit Wasserstoffbrücken, Van-der-Waals-Kräften und hydrophoben Bindungen. Die Existenz dieser Kräfte macht Proteine ​​stabiler.