C-reaktives Protein 15

Es gibt einige Substanzen in jedem Körper. Diese Substanzen spielen nicht nur eine entscheidende Rolle, sondern helfen uns auch, Zellen zu phagozytieren. Gleichzeitig können sie die rationale Wirkung verstärken, pathogene Mikroorganismen und Schäden, die in den Körper eindringen, eliminieren, wodurch Nekrose gelindert und Apoptose verhindert wird. Diese Manifestation des C-reaktiven Proteins 15 muss noch weiter untersucht werden, da jeder Mensch anders ist, wenn die Krankheit auftritt.

C-reaktives Protein (CRP) ist ein Protein (akutes Protein), dessen Konzentration im Plasma stark ansteigt, wenn der Körper infiziert ist oder das Gewebe beschädigt ist. Es aktiviert das Komplement und verstärkt die Phagozytose von Makrophagen, um eine regulierende Rolle zu spielen und eindringende Krankheitserreger sowie beschädigte, nekrotische und apoptotische Gewebezellen zu beseitigen.

Es spielt eine wichtige Schutzfunktion im natürlichen Immunsystem des Körpers. Die Forschung zu CRP hat eine Geschichte von mehr als 70 Jahren. Die traditionelle Ansicht ist, dass CRP ein unspezifischer Entzündungsmarker ist, aber die Forschung des letzten Jahrzehnts hat gezeigt, dass CRP direkt an Herz-Kreislauf-Erkrankungen wie Entzündungen und Arteriosklerose beteiligt ist und der stärkste Prädiktor und Risikofaktor für Herz-Kreislauf-Erkrankungen ist.

Grundlegende Einführung

C-reaktives Protein (CRP). Zuerst wurde der semiquantitative Präzipitationstest verwendet, doch jetzt ist es durch die Herstellung hochwertiger Antiseren möglich, eine quantitative Bestimmungsmethode mit hoher Sensitivität, hoher Spezifität und guter Reproduzierbarkeit zu etablieren. CRP war das erste erkannte Akute-Phase-Responder-Protein und seine Blutkonzentration steigt bei akuten Traumata und Infektionen dramatisch an. CRP wird von Leberzellen synthetisiert.

C-reaktives Protein

CRP enthält fünf Polypeptidkettenuntereinheiten, die nichtkovalent gebunden sind und ein scheibenförmiges Polymer bilden. Das Molekulargewicht beträgt 115.000–140.000. Die elektrophoretische Verteilung liegt in der langsamen γ-Zone und erstreckt sich manchmal bis in die β-Zone. Seine elektrophoretische Mobilität wird leicht durch einige Faktoren beeinflusst, wie etwa Calciumionen und Pufferzusammensetzung.

Hauptmerkmale

Strukturelle Eigenschaften von CRP

CRP ist ein ringförmiges pentameres Protein, dessen Primärstruktur aus fünf identischen Untereinheiten besteht, die durch nicht-kovalente Bindungen miteinander verbunden sind. Jede Untereinheit besitzt auf ihrer Oberfläche eine CRP-Ligandenbindungsstelle (Ligandenbindung erfordert Ca2+) und auf der anderen Seite eine Clq- und FcTR-Bindungsstelle [1].

Dieses pentamere Protein weist eine bemerkenswerte Beständigkeit gegen Hitze und Proteaseabbau auf. Interleukin-6 (IL-6) ist der Hauptstimulator der CRP-Synthese. Der mRNA-Spiegel wird auch durch Interleukin-1 (IL-1), Kortikosteroide usw. beeinflusst. Im Gegensatz zum glykosylierten Serumprotein P (SAP), einem anderen Mitglied der pentameren Proteinfamilie, erfährt CRP unbekannte posttranslationale Modifikationen.

CRP bindet nicht nur an Polysaccharide in verschiedenen Zellen, Pilzen, Protozoen usw., sondern kann in Gegenwart von Calciumionen auch an Lecithin und Nukleinsäuren binden. Der gebundene Komplex hat eine aktivierende Wirkung auf das Komplementsystem und wirkt auf C1q. CRP kann eine Immunregulierung und Phagozytose eindringender Zellen auslösen und dadurch eine Entzündungsreaktion hervorrufen.

CRP ist ein äußerst empfindlicher Indikator für die Akute-Phase-Reaktion. Die Konzentration von CRP im Plasma steigt bei akutem Herzinfarkt, Trauma, Infektion, Entzündung, Operation und Tumorinfiltration schnell und signifikant an und kann das 2000-fache des Normalwerts erreichen. In Kombination mit der Krankengeschichte hilft es, den Krankheitsverlauf zu verfolgen. Insbesondere bei entzündlichen Prozessen, Nachbehandlung von Rheuma, systemischem Lupus erythematodes, Leukämie etc.