Die Hauptfunktion von Hämoglobin

Normale Menschen wissen, dass der menschliche Körper täglich Proteine ​​aufnehmen muss, um seinen Bedarf zu decken. Tatsächlich gibt es jedoch viele verschiedene Proteinarten, darunter Hämoglobin, ein Protein, das im menschlichen Körper eine Transportfunktion hat. Das Hämoglobin des menschlichen Körpers kommt hauptsächlich im Blut vor und spielt daher eine wichtige Rolle beim Bluttransport. Als Nächstes erklären wir ausführlich die mit Hämoglobin zusammenhängenden Körperfunktionen des Menschen.

Funktionen des menschlichen Hämoglobins

Hämoglobin ist ein Protein (abgekürzt Hb oder HGB), das für den Sauerstofftransport in höheren Organismen verantwortlich ist. Es ist das Protein, das Blut rot färbt. Hämoglobin besteht aus vier Ketten, zwei α-Ketten und zwei β-Ketten, von denen jede ein ringförmiges Häm hat, das ein Eisenatom enthält. Sauerstoff wird an Eisenatome gebunden und im Blut transportiert. Die Eigenschaften von Hämoglobin sind: Es verbindet sich leicht mit Sauerstoff an Stellen mit hohem Sauerstoffgehalt und trennt sich leicht von Sauerstoff an Stellen mit niedrigem Sauerstoffgehalt. Diese Eigenschaft des Hämoglobins ermöglicht den roten Blutkörperchen, Sauerstoff zu transportieren.

1. Funktion

Hämoglobin wird in der biochemischen Forschung, zur Kultur von Grippeviren, Gonokokken, Tularämiebazillen, Streptokokken, Pneumokokken usw. und als Pigmente verwendet.

2. Normaler Referenzwert

Erwachsener Mann: 130–175 g/l

Erwachsene Frau: 115-150 g/l

Neugeborene: 170–200 g/l

Jugendliche (Kinder): 110-160 g/l

3. Funktionsprinzip

Der Prozess der Verbindung von Hämoglobin mit Sauerstoff ist ein wahrhaft magischer Vorgang. Zunächst bindet sich ein Sauerstoffmolekül an eine der vier Hämoglobin-Untereinheiten. Nach der Bindung mit Sauerstoff ändert sich die Struktur des Globins, was eine Änderung der gesamten Hämoglobinstruktur zur Folge hat. Diese Änderung macht es für das zweite Sauerstoffmolekül einfacher, eine andere Hämoglobin-Untereinheit zu finden, an die es sich binden kann, als für das erste Sauerstoffmolekül. Seine Bindung fördert außerdem die Bindung des dritten Sauerstoffmoleküls und so weiter, bis die vier Hämoglobin-Untereinheiten jeweils an vier Sauerstoffmoleküle binden. Dasselbe gilt für die Freisetzung von Sauerstoff innerhalb von Geweben. Der Austritt eines Sauerstoffmoleküls stimuliert den Austritt eines weiteren, bis alle Sauerstoffmoleküle vollständig freigesetzt sind. Dieses interessante Phänomen nennt man synergistischen Effekt.

1. Synergie

Aufgrund der synergistischen Wirkung der Häm-Molekülstruktur ist die Bindungskurve von Hämoglobin und Sauerstoff S-förmig. Innerhalb eines bestimmten Bereichs ändert sich die Bindungsrate von Hämoglobin und Sauerstoffmolekülen drastisch, wenn sich der Sauerstoffgehalt in der Umgebung ändert. Die Sauerstoffkonzentration in den Geweben des Organismus und die Sauerstoffkonzentration im Lungengewebe liegen zufällig auf beiden Seiten dieser Mutation. Daher kann Hämoglobin im Lungengewebe vollständig an Sauerstoff binden und in anderen Teilen des Körpers die Sauerstoffmoleküle, die es trägt, vollständig freisetzen. Wenn der Sauerstoffgehalt in der Umgebung jedoch sehr hoch oder sehr niedrig ist, ist die Sauerstoffbindungskurve des Hämoglobins sehr flach, und große Schwankungen der Sauerstoffkonzentration führen kaum zu signifikanten Änderungen der Bindungsrate von Hämoglobin und Sauerstoff. Daher wird die Fähigkeit des Blutes, Sauerstoff zu transportieren, auch dann nicht signifikant verbessert, wenn gesunde Menschen reinen Sauerstoff einatmen. Aus dieser Perspektive sind die psychologischen Auswirkungen der Sauerstoffinhalation für gesunde Menschen weitaus größer als ihre physiologischen Auswirkungen.

Hämoglobin kann nicht nur Sauerstoff transportieren, sondern auch Kohlendioxid, Kohlenmonoxid und Cyanidionen auf die gleiche Weise wie Sauerstoff binden. Der einzige Unterschied ist die Stärke der Bindung. Sobald Kohlenmonoxid- und Cyanidionen an Hämoglobin gebunden sind, können sie es nur schwer wieder verlassen. Dies ist das Prinzip der Gasvergiftung. In diesem Fall können andere Substanzen mit stärkerer Bindungsfähigkeit mit diesen Substanzen zur Entgiftung verwendet werden. Beispielsweise kann eine Kohlenmonoxidvergiftung mit einer intravenösen Injektion von Methylenblau behandelt werden.

2. Konjugation von Proteinen

Ein konjugiertes Protein aus Häm und Globin, das den farbigen Bestandteil des Blutes von Wirbeltieren darstellt. Seine Hauptfunktion besteht im Sauerstofftransport; außerdem spielt es eine Rolle bei der Aufrechterhaltung des Säure-Basen-Gleichgewichts des Blutes. Häm ist eine Porphyrinverbindung, die zweiwertiges Eisen enthält. Eisen hat sechs Koordinationsbindungen, von denen vier mit der Ringstruktur des Hämoglobins verbunden sind und in derselben Ebene liegen. Eine der beiden anderen Koordinationsbindungen ist mit dem Proteinteil verbunden, die andere mit Sauerstoff. Globin enthält vier Untereinheiten (α2β2), von denen jede an eine Häm-Prothesengruppe gebunden ist. Die Aminosäuresequenzen der α-Kette (mit 141 Aminosäureresten) und der β-Kette (mit 146 Aminosäureresten) des menschlichen und vieler tierischer Hämoglobine wurden bestimmt, und ihre Quartärstrukturen wurden außerdem durch Röntgenbeugungsstrukturanalyse ermittelt. Punktmutationen im Hämoglobin-Gen führen zur Produktion von abnormalem Hämoglobin. Es wurden Hunderte abnormaler Hämoglobintypen entdeckt, aber nur ein kleiner Teil davon verursacht Krankheiten. Die häufigste und am besten verstandene davon ist die Sichelzellenanämie.